Pustaka Ilmiah Universitas Padjadjaran

Abstrak

Aktifitas Enzim Xylanase Plasmid Rekombinan

Plasmid rekombinan (pBX6) penyandi aktifitas xylanase yang berasal dari galur bakteri Fibrobacter succinogenes S85, merupakan sumber potensial penghasil aktifitas enzim xylanase, dan telah dipelajari karakteristiknya pada media cair 2 Yeast Tryptone (2 YT). Pertumbuhan plasmid pBX6 pada vektor Escherichia coli HB101 mencapai pertumbuhan optimum setelah 36-48 jam inkubasi. Plasmid pBX6 bersifat stabil dan mempunyai ukuran 5,6 kb pada elektroforesis gel agarose. Kandungan protein enzim yang dihasilkan oleh pBX6 yang ditumbuhkan pada media cair 2 YT yang mengandung xylan dengan penambahan ampicilin adalah 1084,9 µg/ml. Aktifitas spesifik yang optimum pBX6 penghasil enzim xylanase adalah 119.4 U/mg protein yang diperoleh pada kondisi pH netral 7,0 dan suhu 37oC. Penelitian masih perlu dilakukan dengan pemurnian enzim dan menguji spesifisitasnya pada berbagai substrat.

A recombinant plasmid (pBX6) encoding xylanase activity from bacterial strain Fibrobacter succinogenes S85 was considered as one of potential source producing xylanase enzyme activity, and had been studied for its characteristics on 2 Yeast Tryptone (2 YT) broth medium. Growth of recombinant plasmid on its vector Escherichia coli HB 101 reached optimum growth after 36-48 h incubation. Plasmid pBX6 was stable showing its size of 5.6 kb on agarose gel electrophoresis. Yield of protein enzyme grown on 2 YT broth with ampicylin was 1084, 9 µg/ml. Optimum specific activity of crude xylanase enzyme produced by pBX6 was 119.4 U/mg protein under neutral pH 7.0 and temperature of 37oC. To study its enzyme specificity under various substrate and ezyme purification, the research should be further evaluated.

Untuk informasi lebih lanjut dapat menghubungi : http://www.lppm.unpad.ac.id